¿Que explica la ecuación de Michaelis-Menten?
¿Que explica la ecuación de Michaelis-Menten?
Expresión matemática que se adecua a la actividad catalítica de muchas enzimas y que relaciona la concentración de sustrato y la velocidad inicial de la enzima por medio de una hipérbola cuadrada.
¿Qué es el modelo de Lineweaver-Burk?
En bioquímica, el diagrama de Lineweaver-Burk se emplea como herramienta gráfica para calcular los parámetros cinéticos de una enzima. Su utilidad consiste en que el recíproco de la cinética de Michaelis-Menten es fácilmente representable y que de él emanan mucha información de interés.
¿Qué son la Km y la Vmax?
Gráfica de cinética enzimática que muestra la velocidad de reacción como una función de la concentración del sustrato, se señala la Vmáx (velocidad máxima) y la Km (concentración de sustrato cuando la velocidad de reacción es 1/2 Vmáx).
¿Cuál es la ecuación de Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk?
La representación gráfica de Lineweaver-Burk permite identificar la Km (constante de Michaelis-Menten) y Vmax (velocidad máxima); el punto de corte con el eje de ordenadas es el equivalente a la inversa de Vmax, y el de abscisas es el valor de –1/ Km … así de fácil.
¿Qué significado tiene el valor de la velocidad máxima Bioquimica?
La velocidad máxima (v)max refiere al punto en el cual el aumento que la concentración del substrato no aumenta el índice de una reacción catalizó por una enzima. Esto ocurre porque las moléculas del substrato saturan los sitios activos de la enzima y no pueden formar más complejos con la enzima.
¿Qué es la linealización de Eadie Hofstee?
Se obtiene multiplicando ambos términos de la ecuación de Lineweaver-Burk por v·Vmax. La pendiente de la recta equivale a la inversa de -Km, mientras que los cortes con el eje x y el eje y corresponden a Vmax y Vmax/Km respectivamente.
¿Cuál es el significado de la palabra enzimas?
Una enzima es un catalizador biológico. Es una proteína que acelera la velocidad de una reacción química específica en la célula. La enzima no se destruye durante la reacción y se utiliza una y otra vez.
¿Qué es la constante de Michaelis-Menten UNAM?
se define como el número de moléculas de producto formadas a partir del sustrato por una enzima en una unidad de tiempo.
¿Qué es la cinetica enzimatica PDF?
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima.
¿Cómo se define la actividad de una enzima?
La actividad específica es el número de unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot) o por mililitro de disolución (U/ml). Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de actividad enzimática como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo.
¿Qué es KS en cinetica enzimatica?
Donde: E es el transportador CTP-Cys, I es el inhibidor, S es el sustrato, P es el producto, KS es la afinidad de la enzima por el sustrato (asumiendo equilibrio rápido), Ki es la constante de inhibición y kp es la constante catalítica.
¿Qué es la Aspartasa?
2. Esta enzima cuenta con una doble actividad, específicamente una actividad liasa y una transaminasa, cuya función principal es quitarle un grupo carboxilo a su sustrato, el L-aspartato, sintetizando de esta manera L-alanina, un aminoácido no polar.
¿Cuál es la función catalitica de las enzimas?
Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad.
¿Qué es la Estereoespecificidad de las enzimas?
Una reacción es estereoespecífica si reactivos que difieren sólo en su estereoisomería son transformados preferente o exclusivamente en productos que se diferencian también sólo en su estereoisomería.
¿Qué significa que la VMAX de una enzima pueda estar elevada?
Para determinar la velocidad máxima de una reacción enzimática, la concentración de sustrato ([S]) se aumenta hasta alcanzar una velocidad constante de formación de producto. Esa es la velocidad máxima (Vmax) de la enzima. En ese caso, los sitios activos de la enzima están saturados con sustrato.
¿Qué pasa cuando la enzima se satura?
La reacción química catalizada por una enzima utiliza la misma cantidad de sustrato y genera la misma cantidad de producto que una reacción no catalizada. En ese momento se habrá alcanzado el punto de saturación de la enzima y, aunque se añada más sustrato, no aumentará más la eficiencia de la misma.
¿Qué es Regioselectividad y Estereoselectiva?
Hola, hablamos de regioselectividad cuando una reacción selecciona un centro reactivo de varios posibles para tener lugar. Así, se dice que la reacción SN2 es estereoespecífica porque forma un único enantiómero, debido al ataque dorsal del nucleófilo sobre el carbono del sustrato.
¿Qué es la regioselectividad?
En química, la regioselectividad es la preferencia que tiene una reacción para romper o crear un enlace en una dirección en particular por encima de todas las demás posibles.
¿Qué es la Regioquimica?
Regioquímica de las reacciones de eliminación: reglas de Saytzeff y regla de Hofmann. Con frecuencia una reacción de eliminación puede dar lugar a más de un producto posible. Reacciones regioselectivas: son aquellas reacciones que conducen a una mezcla de isómeros en cantidades distintas.
¿Cuál es la regla de Markovnikov?
La base química para la regla de Markovnikov es la formación del carbocatión más estable, durante el proceso de adición. La adición del átomo de hidrógeno a uno de los átomos de carbono origina una carga formal positiva en el otro átomo de carbono, formando un carbocatión intermediario.
¿Cuál es la regla de Saytzeff?
En química orgánica, la regla de Saytzeff, Saytzev o Zaitsev establece que en una reacción de eliminación (β-eliminación) en la que pueda ser formado más de un alqueno será mayoritario el más estable termodinámicamente.
¿Qué significa alqueno más sustituido?
El alqueno más sustituido es el más estable. El alqueno más sustituido presenta menos efecto estérico. Si la eliminación es E1 también se forma el más sustituido. Si la base es fuerte predomina E2.
¿Cómo se sabe cuál es el alqueno más sustituido?
En general, el alqueno más sustituido es el más estable, debido a las propiedades de compartición electrónica de los grupos alquilo con el doble enlace C=C (hiperconjugación).
¿Qué es la eliminacion Bimolecular?
La eliminación bimolecular o E2 consiste en un mecanismo concertado de abstracción de un protón por parte de una base fuerte y la salida simultánea de un grupo saliente situado en β, en el carbono contiguo, formándose una insaturación (doble enlace).
¿Cuál es la definición de eliminacion?
Eliminación es el acto y el resultado de eliminar. Este verbo (eliminar), a su vez, refiere a suprimir, borrar, excluir o quitar.
¿Qué tipo de reacción implica la eliminación de agua para unir moléculas?
Reacción de condensación – Wikipedia, la enciclopedia libre.
¿Qué es eliminacion en Bioquimica?
Las reacciones de eliminación son aquellos en los cuales se separan dos grupos de una molécula, sin que sean reemplazados por otros grupos, con el resultado que se forma un enlace pi.
¿Qué es una reaccion de eliminacion ejemplos?
Las Reacciones de Eliminación son reacciones orgánicas en las que los sustituyentes son eliminados de una molécula formando dobles o triples enlaces. Nota: las Reacciones de Eliminación son lo contrario de las Reacciones de Adición….Deshidratación de alcoholes:
- CH3CH2OH → CH2=CH2 + H2O.
- CH3CH2CH2OH → CH3CH=CH2 + H2O.
- …
¿Cómo eliminar un metil?
El metil 2,2,2-trifluoro-1-(trifluorometil)etil éter puede purificarse haciendo pasar la composición líquida por una zona de evaporación, donde se evapora el dimetil éter preferentemente haciendo pasar una corriente de gas a través de la composición y se elimina el gas que contiene el dimetil éter de la composición.
