Que son las proteinas y los peptidos?
¿Qué son las proteínas y los péptidos?
Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de 10.000 o 12.000 Daltons de masa) y que las proteínas pueden estar formadas por la unión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos.
¿Qué es un Octapeptido?
Los péptidos son moléculas compuestas a partir de los vínculos que entablan ciertos aminoácidos (que, a su vez, son ciertas clases de moléculas de carácter orgánico). La relación entre los aminoácidos quedaba establecida a través de lo que se conoce como un enlace peptídico.
¿Cómo nombrar Oligopeptidos?
A la hora de nombrar un oligopéptido se considera como AA principal al que conserva el grupo carboxilo. El resto de los AA se nombran como sustituyentes, comenzando por el AA que ocupa el extremo amino. Por ejemplo, el tripéptido de la figura superior es Ser-Tyr-Cys se denominará seril-tirosil-cisteína.
¿Qué es la Glicilglicina?
Es el pépido más sencillo formado a partir de dos moléculas de glicina unidas por un enlace péptido.
¿Qué reacción ocurre cuando un dipéptido está uniendo aminoácidos?
La reacción entre dos aminoácidos siempre puede generar dos dipéptidos. En uno de ellos, uno de los aminoácidos aporta el grupo amino al enlace y el otro interviene con el grupo ácido, mientras que en el otro dipéptido sucede a la inversa. Por ello pueden surgir dos estructuras diferentes.
¿Cuánto debe pesar una cadena polipeptídica para ser considerada como proteína?
Polipéptido
| Tamaño | Peso | |
|---|---|---|
| Oligopéptido | 2-10 aminoácidos | -1.000 Da |
| Péptido | 10-50 aminoácidos | 1.000-5.000 Da |
| Polipéptido | 50-100 aminoácidos | 5.000-10.000 Da |
| Proteína | +100 aminoácidos | +10.000 Da |
¿Cómo se da el plegamiento de proteínas?
El plegamiento de proteínas es el proceso expedito, termodinámicamente no espontáneo (reversible) por el que una proteína soluble alcanza su estructura tridimensional. Si una proteína no se pliega correctamente, la misma no será funcional y, por lo tanto, no será capaz de cumplir con su función biológica.
¿Qué factores determinan la conformacion nativa de una proteína?
Las interacciones que estabilizan la conformación nativa de una proteína son los puentes disulfuro y las interacciones no covalentes. La conformación más estable es la que permite la formación del máximo número de puentes de hidrógeno dentro de la proteína.