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Que es un km en Bioquimica?

¿Qué es un km en Bioquimica?

La constante de Michaelis-Menten (KM) es un parámetro cinético importante pór múltiples razones: KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.

¿Cuáles son los factores que afectan la accion de las enzimas?

Lista de factores que afectan la actividad enzimática

  • Concentración de sustrato. Al aumentar la concentración de sustrato se incrementa la velocidad de la reacción.
  • pH.
  • Temperatura.
  • Concentración del producto.
  • Activadores enzimáticos.
  • Inhibidores enzimáticos.

¿Cómo se desnaturaliza la ovoalbúmina?

Esta proteína (o grupo de moléculas proteicas estrechamente relacionadas) se desnaturaliza fácilmente al agitar la clara, lo que da lugar a la formación de una espuma muy resistente.

¿Qué concluye del experimento sobre desnaturalización de proteínas?

Conclusiones. La estructura molecular de las proteínas se rompen ante la presencia de sustancias como el alcohol, los ácidos o el calor. El rompimiento de las estructuras moleculares de las proteínas toman el nombre de desnaturalización.

¿Por qué la clara de huevo es soluble en agua?

La clara del huevo, en realidad está compuesta por agua y proteínas (fundamentalmente ovoalbúmina) vertida por secreciones del epitelio del oviducto durante el paso del óvulo por él. En concreto, se estima que las secreciones se componen principalmente de un 15% de proteínas disueltas en agua.

¿Por qué se le hace espuma al huevo?

¿Qué pasa cuando batimos claras? Las proteínas se desenrollan y algunas tienen la capacidad de asociarse con aire. Así se forma la espuma, con parte de las proteínas asociadas con agua y el resto con el aire que atrapan.

¿Por qué el huevo se vuelve blanco?

¿Por qué la clara del huevo se vuelve blanca cuando se cocina? Las claras de huevo son un gel transparente antes de cocinarlas. Este gel está formado por proteínas y agua. A medida que el proceso de desnaturalización ocurre, por efecto del calor, las proteínas se hace cada vez mas insolubles y entonces coagulan.

¿Qué aminoacidos están presentes en la clara de huevo?

OVOALBÚMINA: Es la principal proteína de la clara del huevo. Esta proteína se desnaturaliza fácil mente por el calor. Además es la proteína de mayor valor biológico ya que tiene muchos de los nueve aminoácidos esenciales.

Preguntas más frecuentes

Que es un km en Bioquimica?

¿Qué es un km en Bioquimica?

La constante de Michaelis-Menten (KM) es un parámetro cinético importante pór múltiples razones: KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.

¿Qué es la VMAX de una enzima?

Para determinar la velocidad máxima de una reacción enzimática, la concentración de sustrato ([S]) se aumenta hasta alcanzar una velocidad constante de formación de producto. Esa es la velocidad máxima (Vmax) de la enzima.

¿Qué características presenta una enzima como catalizador?

Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes: Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de ciertas reacciones químicas. Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio. Actúan en pequeñas cantidades.

¿Por qué un catalizador aumenta la velocidad de una reaccion?

El catalizador aumenta la velocidad de la reacción química al reducir la energía del estado de transición y así disminuir la energía de activación y/o cambiando el mecanismo de la reacción.

¿Cómo funcionan las enzimas Alostericas?

Enzimas alostéricas La regulación alostérica consiste en que una molécula reguladora, que puede ser un activador o un inhibidor, se une a una enzima en un lugar diferente al sitio activo, modificando así el sitio activo de la enzima e impidiendo o permitiendo la unión del sustrato.

¿Qué sucede en la activacion Alosterica?

[ Alosterismo ] Las moléculas, distintas al sustrato, que se unen a las enzimas alostéricas constituyen los efectores, que se consideran positivos (+) si activan la enzima, y negativos (–) si la inhiben. La unión se hace en un sitio diferente al que ocupa el sustrato y se denomina sitio alostérico.

¿Cómo se puede inhibir la actividad de una enzima?

Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un agente patógeno o corregir un desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos. También son usados como herbicidas y pesticidas.

¿Cuándo se usa el término Alosterismo en una enzima?

La alostería (de griego ἄλλως, allos: otro y στερεός, stereós: forma) o alosterismo es un modo de regulación de las enzimas por el que la unión de una molécula en una ubicación (sitio alostérico) modifica las condiciones de unión de otra molécula, en otra ubicación (sitio catalítico) de la enzima, distante de la …